В состав всех белков представляет. Формирование молекулы белка

Это высокомолекулярные вещества органической природы, состоящие из структурных элементов - аминокислот. За счет наличия белков в организме осуществляются построение различных клеточных и внеклеточных структурных элементов, транспорт различных веществ (транспортные белки крови, транспортные белки мембран и т. д.), регуляция различных обменных процессов в организме (гормоны). Белки выполняют защитную функцию, что связано с белковой природой антител, белковой природой противосвертывающей системы крови.

Каталитическая функция белков связана с белковой природой ферментов. Ферменты увеличивают скорость химических реакций.

Сократительная функция белков связана с такими белками, как актин и миозин. Энергетическая функция белков связана с тем, что при полном расщеплении белковой молекулы происходит выделение 17,6 кДж энергии.

Денатурация белков - процесс, при котором происходит нарушение структурной организации белковой молекулы. Денатурация может происходить под влиянием различных факторов.

Денатурация может быть обратимой, когда происходит сохранение первичной структуры белковой молекулы и возможно восстановление полноценной структуры белка. Этот вид денатурации имеет чрезвычайно важное значение в процессе выполнения белками различных функций в организме. Необратимая денатурация характеризуется нарушениями в первичной структуре белка, когда восстановление белковой структуры становится невозможным.

Ренатурация - процесс восстановления структурной организации белковой молекулы. Ренатурация возможна только при обратимой денатурации.

Ферменты - вещества белковой природы, за счет наличия которых обеспечивается ускорение реакций, протекающих в организме. Скорость этих реакций при отсутствии ферментов была бы чрезвычайно мала.

Для ускорения реакции необходимо очень небольшое количество фермента. Ферменты обладают рядом свойств: ферменты являются глобулярными белками, обеспечивают ускорение скорости реакций, протекающих в организме, количество ферментов до и после реакции не изменяется, определенный фермент катализирует определенную реакцию или определенную группу реакций, т. е. обладает специфичностью. Активность ферментов может быть различна. Влияние на активность ферментов могут оказывать различные факторы среды, в которой протекает реакция: кислотность среды, температура, давление. Большое значение также имеет количество субстрата реакции и самого фермента.

Энергия активации - то количество энергии, которое необходимо, чтобы реакция началась. Ферменты обеспечивают снижение энергии активации.

Фермент-субстратный комплекс - соединение, образующееся при взаимодействии субстрата и фермента, что необходимо для обеспечения катализируемой реакции. за счет наличия активного центра фермента, который и взаимодействует с субстратом.

Специфичность ферментов обеспечивается определенной структурой его активного центра, который должен соответствовать структуре молекулы субстрата по принципу «ключ-замок».

Кофакторы - вещества небелковой природы, которые необходимы некоторым ферментам для обеспечения их активной работы. Выделяют три группы кофакторов - неорганические ионы, протетические группы и коферменты.

Голофермент - комплекс, образующийся при взаимодействии фермента с кофактором.

Апофермент - часть голофермента без кофактора.

Ингибиторы - вещества, которые препятствуют протеканию ферментативных реакций. Ингибирование может быть обратимым и необратимым. При обратимом ингибировании ингибитор не вступает в реакцию с субстратом, но препятствует осуществлению ферментативной реакции за счет взаимодействия с активным центром фермента.

Необратимое ингибирование - ингибирование ферментативной реакции, когда ингибитор соединяется с неактивной частью фермента, изменяя таким образом его структурную организацию, и создает невозможные условия для осуществления реакции.

Защитная

Сократительная

Резервная

Транспортная

Рецепторная

Гормональная

Ферментативная

Структурная

Функции белков

БЕЛКИ.

Определение Ф.Энгельса "Жизнь есть способ существования белковых тел" до сих пор, по прошествии почти полутора веков, не потеряло своей правильности и актуальности.

В основе структуры любого организма и всех протекающих в нем жизненных реакций лежат белки. Любые нарушения в этих белках приводят к изменению самочувствия и нашего здоровья. Необходимость изучения строения, свойств и видов белков кроется в многообразии их функций.

Белки формируют вещество соединительной ткани – коллаген , эластин , кератин , протеогликаны .
Непосредственно участвуют в построении мембран и цитоскелета (интегральные, полуинтегральные и поверхностные белки) – спектрин (поверхностный, основной белок цитоскелета эритроцитов), гликофорин (интегральный, фиксирует спектрин на поверхности),
К данной функции можно отнести участие в создании органелл – рибосомы .

Все ферменты являются белками. Но вместе с тем, имеются экспериментальные данные о существовании рибозимов, т.е. рибонуклеиновой кислоты, обладающей каталитической активностью.

Регуляцию и согласование обмена веществ в разных клетках организма осуществляют гормоны. Часть из них являются белками, например, инсулин и глюкагон .

Эта функция заключается в избирательном связывании гормонов, биологически активных веществ и медиаторов на поверхности мембран или внутри клеток.

Только белки осуществляют перенос веществ в крови , например, липопротеины (перенос жира), гемоглобин (транспорт кислорода), трансферрин (транспорт железа) или через мембраны - Na + ,К + -АТФаза (противоположный трансмембранный перенос ионов натрия и калия), Са 2+ -АТФаза (выкачивание ионов кальция из клетки).

В качестве примера депо белка можно привести производство и накопление в яйце яичного альбумина . У животных и человека таких специализированных депо нет, но при длительном голодании используются белки мышц, лимфоидных органов, эпителиальных тканей и печени .

Существует ряд внутриклеточных белков, предназначенных для изменения формы клетки и движения самой клетки или ее органелл (тубулин , актин , миозин ).

Защитной функцией при инфекциях обладают иммуноглобулины крови, при повреждении тканей - белки свертывающей системы крови. Механическую защиту и поддержку клеток осуществляют протеогликаны.

Белок – это последовательность аминокислот, связанных друг с другом пептидными связями.

Легко представить, что количество аминокислот может быть различно: от минимум двух до любых разумных величин. Биохимики условились считать, что если количество аминокислот не превышает 10, то такое соединение называется пептид ; если от 10 до 40 аминокислот – полипептид , если более 40 аминокислот – белок .

Линейная молекула белка, образующаяся при соединении аминокислот в цепь, является первичной структурой . Образно ее можно сравнить с обычной нитью на которую навешено до нескольких сотен бусинок двадцати различных цветов (по числу аминокислот).

Последовательность и соотношение аминокислот в первичной структуре определяет дальнейшее поведение молекулы: ее способность изгибаться, сворачиваться, формировать те или иные связи внутри себя. Формы молекулы, создаваемые при свертывании, последовательно могут принимать вторичный, третичный и четвертичный уровень организации.

Схематичное представление последовательности
укладки белков в четвертичную структуру

На уровне вторичной структуры белковые "бусы" способны укладываться в виде спирали (подобно дверной пружине) и в виде складчатого слоя , когда "бусы" уложены змейкой и удаленные части бус оказываются рядом.

Укладка белка во вторичную структуру плавно переходит к формированию третичной структуры . Это отдельные глобулы, в которых белок уложен компактно, в виде трехмерного клубка.

Некоторые белковые глобулы существуют и выполняют свою функцию не поодиночке, а группами по две, три и более штук. Такие группы образуют четвертичную структуру белка.

Объединение аминокислот через пептидные связи создает линейную полипептидную цепь, которая называется первичной структурой белка .

Участок белковой цепи длиной в 6 аминокислот (Сер-Цис-Тир-Лей-Глу-Ала)
(пептидные связи выделены желтым цветом, аминокислоты - красной рамкой)

Первичная структура белков, т.е. последовательность аминокислот в нем, программируется последовательностью нуклеотидов в ДНК. Выпадение, вставка, замена нуклеотида в ДНК приводит к изменению аминокислотного состава и, следовательно, структуры синтезируемого белка.

Если изменение последовательности аминокислот носит не летальный характер, а приспособительный или хотя бы нейтральный, то новый белок может передаться по наследству и остаться в популяции. В результате возникают новые белки с похожими функциями. Такое явление называется полиморфизм белков.

Например, при серповидноклеточной анемии в шестом положении β-цепи гемоглобина происходит замена глутаминовой кислоты на валин . Это приводит к синтезу гемоглобина S (HbS ) – такого гемоглобина, который в дезоксиформе полимеризуется и образует кристаллы. В результате эритроциты деформируются, приобретают форму серпа (банана), теряют эластичность и при прохождении через капилляры разрушаются. Это в итоге приводит к снижению оксигенации тканей и их некрозу.

Последовательность и соотношение аминокислот в первичной структуре определяет формирование вторичной , третичной и четвертичной структур.

Вторичная структура белка – это способ укладки полипептидной цепи в более компактную структуру, при которой происходит взаимодействие пептидных групп с образованием между ними водородных связей. Формирование вторичной структуры вызвано стремлением пептида принять конформацию с наибольшим количеством связей между пептидными группами. Тип вторичной структуры зависит от устойчивости пептидной связи, подвижности связи между центральным атомом углерода и углеродом пептидной группы, размером аминокислотного радикала.

Все указанное вкупе с аминокислотной последовательностью впоследствии приведет к строго определенной конфигурации белка.

Можно выделить два возможных варианта вторичной структуры: α-спираль (α-структура) и β-складчатый слой (β-структура). В одном белке, как правило, присутствуют обе структуры, но в разном долевом соотношении. В глобулярных белках преобладает α-спираль, в фибриллярных – β-структура.

Вторичная структура образуется только при участии водородных связей между пептидными группами: атом кислорода одной группы реагирует с атомом водорода второй, одновременно кислород второй пептидной группы связывается с водородом третьей и т.д.

Белки - высокомолекулярные полимерные органические вещества, определя­ющие структуру и жизнедеятельность клетки и организма в целом. Структурной единицей, мономером их биополимерной молекулы является аминокислота. В образовании белков принимают участие 20 аминокислот. В состав молекулы каждого белка входят определенные аминокислоты в свойственном этому белку количественном соотношении и порядке расположения в полипептидной цепи.

В состав аминокислот входят: NH 2 - аминокислотная группа, сдающая основными свойствами; СООН - карбоксильная группа, имеет кислотные свойства. Аминокислоты отличаются друг от друга своими радикалами - R . Аминокислоты -амфотерные соединения, соединяющиеся друг с другом в молекуле белка с помощью пептидных связей.

Схема конденсации аминокислот (образование первичной структуры белка)

Есть первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белка (рис. 2).

Различные структуры молекул белка: / - первичная, 2 - вторичная, 3 - третичная, 4 - четвертичная (на примере гемоглобина крови).

Порядок, количество и качество аминокислот, входящих в состав молекулы белка, определяют его первичную структуру (например, инсулин). Белки первичной структуры могут с помощью водородных связей соединяться в спираль и образовывать вторичную структуру (например, кератин). Полипептидные цепи, скручиваясь определенным образом в компактную структуру, образуют глобулу (шар), представляющую собой третичную структуру белка. Большинство белков имеют третичную структуру. Аминокислоты активны только на поверхности глобулы.

Белки, имеющие глобулярную структуру, объединяются вместе и формируют четвертичную структуру (например, гемоглобин). Замена одной аминокислоты приводит к изменению свойств белка.

При воздействии высокой температуры, кислот и других факторов сложные белковые молекулы разрушаются. Это явление называется денатурацией. При улучшении условий денатурированный белок способен восстановить свою структуру вновь, если не разрушается его первичная структура. Этот процесс называется ре-натурацией (рис. 3).

Белки отличаются видовой специфичностью. Каждый вид животных имеет свои белки.

В одном и том же организме каждая ткань имеет свои белки - это тканевая специфичность.

Организмы характеризуются также индивидуальной специфичностью белков.

Белки бывают простые и сложные. Простые состоят из аминокислот, например, альбумины, глобулины, фибриноген, миозин и др. В состав сложных белков, кроме аминокислот, входят и другие органические соединения, например, жиры, углеводы, образуя липопротеиды, гликопротеиды и другие.

Белки выполняют следующие функции:

Ферментативную (например, амилаза, расщепляет углеводы);

Структурную (например, входят в состав мембран клетки);

Рецепторную (например, родопсин, способствует лучшему зрению);

Транспортную (например, гемоглобин, переносит кислород или диоксид

углерода);

Защитную (например, иммуноглобулины, участвуют в образовании иммунитета);

Двигательную (например, актин, миозин, участвуют в сокращении мышечных волокон);

Гормональную (например, инсулин, превращает глюкозу в гликоген);

Энергетическую (при расщеплении 1 г белка выделяется 4,2 ккал энергии).